Tentalabbet

TFKE48 · 6 hp · Avancerad nivå (A1F) · Kemisk biologi, Kemi

Biomolekylära sjukdomsprocesser

Ges · nästa start HT 2026

91 %

klarade senaste ordinarie tentan

TEN1 · 16 jan 2026 · 11 studenter

97 %

klarade ordinarie tentorna, alla tillfällen de senaste 5 åren

TEN1 · 66 studenter

17 %

Svårare än 17 % av kurserna på avancerad nivå

Jämfört med 285 kurser på samma nivå, ordinarie tentor de senaste tre läsåren. 30 studenter.

Ingår i 2 program

Tentamen

TEN1 Skriftlig tentamen

  • 5
  • 4
  • 3
  • U

Ordinarie tentor

97 % godkända · 66 studenter

  • 91 %11
  • 100 %19
  • 92 %12
  • 100 %9
  • 100 %15

Omtentor

Inga tillfällen med minst 5 studenter.

  • Får 4 eller 5: 61 % (66 studenter)
Visa små tillfällen (3)

Tillfällen med färre än 5 studenter, ofta tillgodoräknanden eller specialtillfällen. De ingår inte i någon siffra på sidan.

  • 0 %1
  • 0 %1
  • 100 %2

Övriga moment

Deltentor, inlämningar och laborationer. De ingår inte i siffrorna överst.

Inlämning eller laboration

LAB1 Laboration

  • G
  • U

Ordinarie tillfällen

99 % godkända · 75 studenter

  • 93 %14
  • 100 %19
  • 100 %14
  • 100 %9
  • 100 %19

Senare tillfällen

Inga tillfällen med minst 5 studenter.

    Om kursen

    Mål

    Kursen avser att ge kunskaper om molekylära processer inom stora folksjukdomar (tex. Alzheimers sjukdom, åldersdiabetes) och mer ovanliga sjukdomar (systemisk och familjär amyloidos) som gemensamt orsakas av konformationsförändringar hos proteinmolekyler. Efter avslutad kurs skall studenten kunna:

    • Redogöra för och förklara molekylära processer rörande felveckning av proteiner
    • Redogöra för och förklara hur mutationer påverkar proteinkonformationsförändringar.
    • Ha en översikt om läkemedelsstrategier för att motverka olika sjukdomar.

    Innehåll

    Kursen avhandlar bakgrunden till en grupp sjukdomar – amyloidsjukdomar också kända som proteinkonformationssjukdomar. Sambandet mellan proteinstruktur, proteiners biofysikaliska och kemiska egenskaper och länken från mutation till konformationsförändring studeras i detalj med ett antal exempel från sjukdomar hos människa. De proteiner som studeras i detalj är: amyloid-beta och tau (Alzheimers sjukdom); prionproteinet (Creutzfeldt Jakobs sjukdom); BRI-2 (familjär brittisk och dansk demens); immunoglobulin (primär systemisk amyloidos); transtyretin (skellefteåsjukan); high density lipo proteins, amyloid-A (sekundär amyloid-A amyloidos), apoAII; lysozym (Ärftlig systemisk amyloidos); beta-2-mikroglobulin (dialysassocierad amyloidos), alpha-synuclein (Parkinsons sjukdom), islet amyloid poly peptide and insulin (typ-2 diabetes). Dessutom utförs laborationer med experimentella studier av amyloidfibrilleringsmodeller.

    Examinator
    Sofie Nyström
    Schemalagd tid
    54 h
    Huvudområde
    Kemisk biologi, Kemi
    Kursplanen på Studieinfo ↗